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광합성의 진화에 대한 밝은 빛

저자: Korea Association for Creation Research 번역: 한국창조과학회 (creation.or.kr)1

(Shining light on the evolution of photosynthesis)

저자: Rick Swindell

광 합성이 진화되려면 일련의 생화학적 반응들이 필요한데, 이것이 존재하기 위해서는 쓸모없는 중간체들을 만들어내는 복잡한 여러 효소들이 먼저 진화되어야 한다. 엽록소 생성에 필요한 효소들 중, 광독성이 있는 물질들을 잡아 변형시키며, 아포단백질로 넣어주는 다음 단계의 효소가 아직 진화되지 않았다면, 그러한 중간체들은 세포에 치명적이다. 증거들은 다음과 같다.

a) 산소의 독성을 제거하는 복합체가 진화되기 이전에, 바닥상태 산소의 출현은 세포에게 치명적일 것이다.

b) 유사한 단백질로부터 원하는 효소들을 만들 수 있도록 유전자가 진화될 확률을 계산해보면, 그런 우연한 기회라는 것은 거의 있을 수 없다.

c) 필요도 없는 단백질의 생성은 세포에게 사형선고와 같다.

d) ATP* 합성효소의 모터는 단계적으로 진화될 수 있는 성질의 것이 아니다.

e) Rubisco 복합체는 진화될 수도 없고, 진화되지도 않았을 것이다.

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과 학을 자연주의적 가정, 즉 ‘모든 물질과 에너지는 존재해왔거나 존재할 것이다’ 라고 정의한다면 광합성 역시 진화해 온 것이어야 한다. ‘지적존재에 의해 설계된 것이다’ 라고 하는 유일한 합리적 대안은 ‘과학’이라는 정의에 어긋난다고 할 테니 말이다. 정의에 따른다면 광합성에 관계되는 거대하고 복잡한 체계가 우연히 생겨났다는 것이다. 그러나 사람이 어떤 단어를 정의한다고 해서 객관적인 실재 영역까지 관할할 수 있는 것은 아니다. 진실은 단어에 대한 인간의 정의와 전혀 무관하며, 이는 과학의 정의라 해도 마찬가지다. 이 논문은 ‘진화는 광합성 세균이나 녹조류, 고등식물에 존재하는 광합성 과정을 만들어낼 능력이 없으며, 따라서 지적으로 설계된 것임에 틀림없다’는 것을 명제로 삼고 있다.

(광합성 계나 캘빈 회로의 복잡함을 잘 아는 사람은 77쪽에 있는 ‘진화의 문제점’ 영역으로 넘어가길 바란다. *는 이 글에서 처음 나온 어휘이며, 뒤의 용어해설에서 뜻을 풀이하였다).

광합성은 어떻게 이루어지는가? : 기본 원리

광합성을 하는 진핵생물에는 엽록체(chloroplasts)라고 하는 별도의 세포 소기관이 있어 여기에서 광합성이 이루어진다 (그림 1). 녹조류인 클로렐라(Chlorella)는 하나의 커다란 엽록체를 가지고 있으며, 7천만 개의 세포를 가지고 있는 식물의 잎 하나에는 약 50억 개의 엽록체가 들어있다. 또 각각의 엽록체에는 약 6억 개 정도의 엽록소(chlorophyll) 분자가 있다. 일반적으로 한 엽록체 당 250-300 여개의 엽록소 분자가 흡수된 빛 에너지를 주위 색소들을 거쳐 그들이 속한 광계(photosystem)*의 반응중추에 있는 특별한 한 쌍(special pair)의 엽록소 분자에게 전달하는 역할을 한다.1

엽 록체는 보통 두 개의 지질층으로 둘러싸여 있다. Lamellae라고 하는 엽록체의 내막에 단백질이 존재하는데, 녹조류나 고등식물의 경우 엽록소가 이 단백질에 결합되어 있고, 여기서 광합성의 명반응(light reactions)*이 일어난다. 틸라코이드의 외부영역인 스트로마에는 액체로 채워져 있는데, 여기에 존재하는 수용성 효소들에 의해 CO2로부터 최종적으로 당이 만들어지는 탄소환원 반응이 이루어진다.2 엽록체 내막의 대부분은 막으로 된 주머니(틸라코이드)가 차곡차곡 쌓여져 있는 모양인 그라나의 막과 밀접하게 연결되어 있다. 어떤 일부의 막 주머니는 스트로마 내부에 하나의 줄처럼 뻗어져 나와 있기도 하는데, 이것을 ‘스트로마 라멜라’ 라고 한다(그림 1). 광합성에 관여하는 단백질 중 틸라코이드 막에 삽입되어 있는 부분은 대부분 소수성(물을 밀어내는 성질)이며, 내부공간(lumen*)인 스트로마로 뻗어 나온 부위는 일반적으로 친수성(물을 끌어당기는 성질)이다.

그림 1. The chloroplast. (a) A cutaway vieew of a plant cell showing the relative size and orientation of the chloroplasts. (b) A chloroplast as seen by electron microscopy (TEM). (c) A schematiic illustration of chloroplast structure, (d) A cutaway of a granum. Figure modified slightly form Becker, W.M., Kleinsmith, L.J. and Hardin, J., The World of the Cell, 4th ed., Chapter 4, p. 91.64 Copyright © 2000 by Addison Wesley Langman Inc., Reprinted by permission fo Pearson Education Inc.

광합성을 하는 세균이나 진핵생물은 광합성에 필요한 빛 에너지를 빛 포집장치인 안테나 복합체*에 모아놓는다. 광합성을 하는 진핵생물의 광계에는 엽록소 a와 b를 갖는 두 종류의 반응중추(reaction centres)가 있는데, 이들 각각은 고유의 안테나 단백질 복합체를 가지고 있다. 제 2광계(photosystem II, PSII)에서 빛을 포집하는 복합체 단백질은 막을 가로지르는 3개의 나선구조(α-helix*) 로 이루어진 하나의 막관통 색소단백질 복합체의 구조를 하고 있음이 밝혀졌다. 이 복합체에는 약 15개의 엽록소 a, b와 여러 개의 카로티노이드가 존재하고 있다(그림 2). 2개의 긴 카로티노이드가 복합체 중심부에 X자를 이루고 있다.3 제 1광계(PSI)가 처리하기에는 너무 많은 에너지가 제 2광계(광합성에 처음으로 이용되는 광계임)로 들어올 경우에는, LHCII복합체가 PSI을 돕기 위해 막으로 이동할 수 있다.4 이러한 안테나 복합체는 틸라코이드 막에 있는 반응중추 주위에 모여 있어서 여기(勵起)된 전자의 에너지를 반응중추로 전달하는 역할을 한다. 제 1반응중추의 안테나 복합체는 실제로 반응중추의 일부이기도 하다.5

그림 2. Chlorophylls a and b (right) and B Carotene (above). In chlorophyll a, (R+CH3), and in chlorophyll b, (R=CHO).

광 자가 단일결합과 이중결합이 교대로 존재하는 conjugated double bond에 존재하는 전자를 자극시키면, 빛 에너지는 안테나 복합체에 있는 색소분자에 포집된다. 각각의 색소들은 특정 파장에서 광자를 흡수한다. 안테나 복합체의 색소분자들은 일반적으로 자신들이 흡수한 에너지를 약간 더 낮은 에너지 준위(더 긴 파장)에서 흡수하는 다음 단계의 색소들에게 순차적으로 전달시킨다. 카로티노이드 색소들은 여기된 에너지를 엽록소 b에게 넘겨주면, 엽록소 b는 최대흡수파장인 670nm인 엽록소 a에게, 그리고 이것은 680nm에서 흡수하는 최초의 반응중추(RCII)의 엽록소 한 쌍에게 에너지를 전달시킨다. 이러한 시스템은 광화학(전자전달, 그림3)에 사용하기 위해 광자에너지의 95-99%를 회수하며, 각 단계에서 소량의 에너지 손실이 있을 뿐이다. 전자의 전달은 비가역적으로 일어난다.6

광자가 색소분자로 흡수되면, 낮은 에너지 오비탈에서 반대방향으로 회전하며 쌍을 이루던 전자 중 하나가 높은 에너지 오비탈로 뛰어오르면서 각 전자들은 쌍을 이루지 않게 된다(그림 4).7 여기된 에너지가 반응중추로 갈 때, 전자의 이동에 의해 전달되는 것이 아니라, 마치 소리굽쇠의 한 쪽을 치면 다른 쪽으로 에너지가 전달되듯이 공명을 이루며 전달되는 것으로 여겨진다.8 전자의 이동은 분자내 화학적 변화를 수반하지만, 에너지 전달은 단순한 물리적 과정이다.

이 과정의 마지막 단계는, 제2 반응중추에 있는 특별한 한 쌍의 엽록소(P680) 중 하나에서 전자 하나가 여기하는 것이다. 여기된 전자는 pheophytin 분자로 전달되는데, 이것은 (변형된) tetrapyrrole 분자 중앙에 있는 마그네슘이 두 개의 양성자로 치환된 것으로, 엽록소와 유사한 분자이다. RCII에서 P680이 환원된 후에는 반응들이 매우 빨리 진행되어, 얻은 에너지가 열로 손실되는 것을 막는다. Pheophytin으로 잃어버린 전자는 반응중추 단백질에 있던 타이로신(Y)으로부터 다시 채워지는데, 이 전자는 4개의 망간 원소가 정교하게 배열된 시스템에 있던 물분자에서 유래된 것이며, 이후 빛에 의해 점점 더 산화되지만, 이 기작은 밝혀지지 않았다.9 이러한 시스템은 전자를 얻기 위해 물분자도 쪼갤 수 있는 것으로, 어떠한 생물학적 시스템보다 가장 강력한 산화제로 작용한다.10

그림 3. Energy movement within the antenna complex is by resonance transfer, a prely physical process, to the ‘special pair` of chlorophyll molecules in the reaction centre, where the energy captured is used in the transfer of electrons from chlorophyll to pheophytin, and on to plastoquinones A and B. The original electron source in higher plants is water.

Pheophytin 은 새로 얻은 전자를 plastoquinone에게 전달하고, 이 전자는 두 번째 plastoquinone으로 재빨리 이양된다(그림 5). 두 번째 quinone이 첫 번째 quinone에게 전자 2개를 받으면 스트로마에서 양성자 두 개를 꺼내서 분리하고, 산화된 cytochrome b6f 복합체로 전자를 전달한다. 틸라코이드 내부 공간(lumen)으로 2개의 양성자가 들어가면서 cytochrome 복합체로 전자가 전달되는 것이다. 두 전자 중 하나는 철황단백질을 거쳐 lumen 쪽에 있는 cytochrome f와 plastocyanin으로 가고(그림 3 참조), 다른 하나는 2개의 cytochrome b를 거쳐 산회된 plastoquinone으로 가서 재환원된다. Plastoquinone은 스트로마에서 양성자 2개를 더 꺼내어 위의 과정을 반복하는데, 이 결과로 양성자는 스트로마에서 lumen으로 이동하게 된다. Rieske 철황단백질과 cytochrome f를 거쳐서 온 전자는 plastocyanin에 의해 제 1광계(PSI)로 운반되고, 거기서 제 1반응중추(RCI)에 있는 특별한 엽록소 한 쌍(P700)을 환원시킨다. 이 새로운 전자는 RCI에서 빛에너지로 충전되어 엽록소 a(그림 611에서 A0로 표시됨)로 전달된 후, 다시 비타민 K1(quinone, A1으로 표기)과 철황함유의 일련의 단백질 복합체들을 지나 ferredoxin으로 전달된다.12 Ferredoxin은 ferredoxin-NADP reductase에 의해 NADP+를 NADPH로 환원시킬 수 있다.12

PSII는 물에서 전자를 빼낼 수 있는 매우 강력한 산화제이지만, NADP+를 NADPH로 환원시키지는 못한다. PSI은 매우 강력한 환원제를 만들어 ferredoxin과 NADP+를 환원시키게 한다. 그러나 위 두 시스템 모두는 단독으로는 어떠한 의미 있는 일도 할 수가 없다. 마치 ‘모든 것이 작동하지 않으면 어떤 것도 만들어지지 않는다(nothing works unless everything works)’는 말과 같다. Hill과 Bendall13이 Z자 모양(Z scheme)이라 명명한 이상의 전 과정(그림 6)을 통해 고에너지 분자인 NADPH가 생성된다. 이 에너지는 캘빈 회로의 환원과 재생산 반응에 이용되며(그림 7), 캘빈 회로를 통해 CO2가 유기물질에 결합되어 3당류가 만들어진다.

그림 4. Diagram of orbital occupation for the ground and excited (singlet) states of reaction centre chlorophyll. Arcing arrows stand fot electrons og opposite spin direction. In the ground state, the chlorophyll is a poor reducing agent vecatse it can only lose an electron from a low energy orbital, and a poor oxidizing agent because it can only accept electrons in a high energy orbital. In the excited state, an electron can be lost from a high energy orbital, and the molecule becomes an extremely poweful reducing agent. This means that the P680 and P700 excited state molecules have a very negative redox potential. They ‘want’ to give away electrons very badly.

이 외에도 이상의 반응을 통해 또 다른 에너지 축적이 이루어지는데, 그것은 틸라코이드 lumen으로 양성자가 축적된다는 것이다. 양성자는 PSII에서 물이 쪼개질 때 축적되며, 환원된 plastoquinone인 hydroquinone이 cytochrome b6f에서 산화될 때 lumen에 남게 된다. Lumen에 축적된 양성자들은 ATP 합성효소에 의해 다시 스트로마로 돌아가게 된다(그림 7). ATP 합성효소의 CF0 복합체는 막을 통과하는 통로를 만들어준다. 또 ADP와 무기인산염의 결합부위와, ATP의 결합부위는 CF1 복합체의 3α, 3β 하부구조를 각각 이루며, 이것들은 오렌지 조각들처럼 서로 교대로 존재하는 모양을 하고 있다. CF0 복합체 중 빈 틈으로 양성자가 들어가고 나오면서 에너지가 생성되는데, 이 에너지로 αβ하부구조들 내에서 비대칭구조인 χ 단백질이 회전한다는 사실이, 위의 모델을 뒷받침하고 있다. β하부구조의 모양이 변형되면서 ADP와 무기인산염이 결합되고, 하부구조들이 닫히면서 기질들 간에 결합이 생기면서 ATP가 생성되는 것으로 보인다.14 하부구조들이 다시 열리면 ATP가 방출되게 된다.14

양성자 4개가 위의 복합체를 통과할 때마다 1개의 ATP가 생성된다.15 명반응에서 생긴 ATP와 NADPH는 캘빈 회로의 환원반응에서 이용된다.

캘빈 회로(The Calvin cycle)

명반응에서 생긴 ATP와 NADPH에 저장된 에너지를 이용하여 3개의 탄소로 된 3당류를 합성하는 탄소고정반응(캘빈 회로)은, 다음 3 단계에 걸쳐 이루어진다(그림 8).

․Ribulose-1,5-bisphosphate(RUBP)의 carboxylation 이후 이것은 3-phosphoglycerate(PGA) 2분자로 나뉘어진다.

․PGA가 3당류로 환원. CO2 한 분자가 결합될 때마다 NADPH와 2분자와 ATP 2분자가 소모된다.

․Ribulose-1,5-biphosphate가 다시 만들어짐. 탄소가 하나씩 결합될 때마다 ATP 한 분자씩 소모된다.16

그림 5. Linear electron transport system of photosynthesis. Photosystem II simplified from Hankamer et al, 65 © 1997 by Annual Reviews www.annualreviews.org. Plastocyanin dissociation and movement simlified, because PSI is predominantly in the stroma lamellae.

그 림 9는 캘빈회로의 반응들을 좀더 상세히 나타낸 것이다. 그림 9의 첫 번째 반응은 rubisco라고도 부르는 ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase 효소에 의해 촉매되는 매우 중요한 반응이다. Ribulose-1,5-bisphosphate(RUBP)의 두 번째 탄소에 무기 CO2가 공유결합 되는데, ATP를 필요로 하지 않는 이 반응은 5 단계에 걸친 복잡한 과정을 거치며,17 최종산물로 2분자의 3-phosphoglycerate(PGA)가 생성된다. Phosphoglycerate kinase가 ATP를 사용하여 이 분자들을 인산화시켜 1,3-bisphosphoglycerate로 만들면, 여기에 NADP;glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase가 NADP를 이용하여 작용, 최초의 3당류인 glyceraldehyde-3-phosphate를 생성하게 된다.18

이렇게 생성된 3당류 인산염 중 1/6은 엽록체 내부에서 녹말을 만드는데 이용되거나 엽록체 외부로 배출되어 서당(sucrose) 합성에 이용된다. 나머지 5/6는 식물이 CO2를 고정화시키는데 필요한 분자인 RUBP를 재생산하는데 이용된다. 이상의 재생산 반응에서 눈여겨볼 것은, (탄소가 하나인 화합물을 제외하면) 모든 분자들이 가능한 한 최소의 탄소 수를 유지하면서 3개의 세트를 이용하여 5개의 세트를 만들어내는데, 이러한 과정이 매우 간단한 방식으로 이루어진다는 것이다.19

이론적으로는 소량의 RUBP가 만들어질 수도 있지만, 그림 9에서 녹색으로 표시된 3개의 효소 중 하나라도 없으면, 이러한 시스템은 균형을 잃게 될 것이다. 실제로 이 반응에 참가하는 효소 중 어느 하나라도 불활성화 되면 탄소고정반응이 억제되며, 낮은 H2O2의 농도에서도 탄소고정이 이루어지지 않는다. H2O2가 겨우 10uM만 존재해도 반응의 50%가 저해된다. 이는 반응성이 매우 큰 물질들을 잡아내는 시스템이 작동하지 않는다면, 0.5초 만에 쌓일 수 있는 농도이다.20

그 림 하단부에 있는 마지막 반응은, rubisco의 기질이기도 하며 반응 전 과정에서 매우 중요한 분자인 RUBP를 만들어내기 위해 ribulose-5-phosphate에 2번째로 인산염을 결합시키는데 ribulose-5-phosphate kinase를 사용하는 것으로, 이것 역시 광합성에서만 볼 수 있는 독특한 반응이다.

진화의 문제점들

복 잡한 분자들을 만들어내기 위해서는 일련의 효소들이 올바른 순서대로 작용해야 하는데, 이 과정에서 최종산물이 만들어질 때까지 세포에게 불필요한 중간물질들이 자주 만들어진다. 진화론자들은 이러한 효소들이 유전자가 복제되면서 어쩌다 우연히 생겨 진화된 것이며, 여러 단계에 걸쳐 분자가 합성되는 이유는, 합성과정이 단계적으로 진화되었기 때문이라고 생각한다 (Granick 가설). 그러나 최종산물을 만들 수 있게 될 때까지 불필요한 중간체들만 만들어내는 효소를 진화시킨 생물체에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 캘빈 회로는 11개의 다른 효소들로 이루어지며 이들 모두는 핵 DNA에 암호화되어 있다. 이 효소들은 정확하게 엽록체로 이동하도록 되어 있으며, 이동 후에는 단백분해 효소에 의해 정확한 위치에서 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려나간다. 앞 단락에서도 말했듯이, 실제로 이들 효소 중 하나라도 없으면 캘빈 회로는 정상적으로 작동할 수 없다. 이 효소들 중 대부분은 여러 생물체에 보편적으로 존재하는데, 모든 살아있는 세포는 RNA를 합성하기 위해 ribulose phosphate를 먼저 만들어내야 하기 때문이다. 그러나 진화론자들은 먼 과거로 보내어 생각하므로 이 문제를 풀지 못하고 있다.

그림 6. The Z scheme, showing the electron transfer system in terms of redox potentials. From Photosynthesis: A comprehensive Treatise; reprinted with the permission of Cambridge University Press, and the kind permission of Dr J. Whitmarsh.66

1. 엽록소를 합성하기 위해서는 17개의 효소가 필요하다.21 17개 효소로 구성되어 기능하는 현재 시스템보다 더 적은 수로 이루어진 시스템에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 전체 합성과정이 완성될 때까지 필요한 것을 하나도 만들어내지 못하는 복잡하고 정교한 효소들을, 진화가 어떻게 만들어 냈다는 것일까? 어떤 진화론자들은 좀더 단순한 화학물질들이 많이 들어있는 원시적인 유기물 수프가 있는데, 이것들이 소모되자 상위단계에 관여하는 효소들이 필요해져 생겨나야 했을 것이라고 말한다. ‘생명 기원의 신비: 현재 이론의 재평가(The Mystery of Life’s Origin: Reassessing Current Theories)'에서 저자들은 유기물 수프는 결코 존재할 수 없음을 증명하는 좋은 화학원리를 발표하였고, 실제로도 이 세상에 존재하지 않았었음을 보여주는 몇몇 증거들을 제시하기도 하였다.22 Denton23과 Overman24도 원시 수프에 대한 증거가 없고 오히려 그에 상반되는 중요한 증거들을 제시한 여러 전문가들을 소개하고 있다.

2. 엽록소 자체. 엽 록소와 엽록소 합성 과정 중 생성되는 중간체들은 삼중항 상태(triplet state)를 형성할 수 있는데, 이 상태가 되면 자신들을 만들어주던 효소나 그들이 합성의 최종단계에서 결합될 아포단백질과 상관없이, 자유라디칼 연쇄반응에 의해 주변의 지질을 파괴시킨다.25Asada26는 ‘삼중항 상태가 된 색소는 생리적으로 활성산소와 동등하다’고 하였으며, Sandmann과 Scheer는 삼중항 엽록소는 ‘그 자체로도 이미 너무나 독성이 크다’고 하였다.27 δ-aminolevulinic acid가 protoporphyrin IX가 되기까지 엽록소 합성의 전 과정은 중간물질들이 파괴되지 않도록 빈틈없이 연결되어 있다.28 엽록소 생합성에 관여하는 효소들 중 대부분이 광독성 물질을 처리하는 일도 겸하여 하고 있다.29 기질이 만들어진 상태에서 만약 이 효소들이 같이 없었다면, 세포는 엉뚱한 시간에 엉뚱한 장소에 돌아다니는 기질들로 인해 파괴되고 말 것이다. Apel30은 이런 결과가 증명된 엽록소 합성 효소 4가지를 언급한 바 있다. 이것은 진화론자들에게는 매우 중대한 문제이다. 그들이 이런 효소를 성공적으로 진화시키려면 시간이 필요할 테니 말이다. 하나의 새로운 효소가 진화될 때마다 다음 효소가 진화되기까지 새로운 광독소는 계속 생성될 것이다.

3. 과량의 광에너지가 들어올 때 여기(勵起)된 단일항(singlet) 엽록소가 에너지를 재빨리 제거하지 못하면, 반응중추에서 삼중항 상태로 변하게 생성된다. 이 상태가 지속되면서 매우 파괴력이 강한 단일항 산소(1O2)가 만들어지는데, 이것은 지질과 단백질, 엽록소, DNA를 공격한다.31 진화론자들은 광합성이 진화될 때는 주위에 바닥상태의 산소(3O2, 삼중항 상태의 biradical)가 없었다고 주장한다. 그러나 지구 역사상 대기 중에 산소가 거의 없었을 때는 결코 없었다는 결정적인 증거가 있다 (Dimroth와 Kimberly,32 Thaxton과 Bradley, Olsen,33 Overman과 Pannenberg,34 Denton35 참조). 진화론자들은 세균과 고생물의 마지막 공통조상은 산소를 이용하고 반응성이 큰 부산물들을 처리할 수 있는 정교한 체계를 이미 발달시켰다고 나름대로 분석하고 있다.36 그런데 진화론자들의 시간 개념에 의하면 이런 생물체들은 3.5 Ga 동안 진화해 왔다는 것인데,37 이 또한 산소이론을 배제한 다소 이상한 제안이 아닐 수 없다.

현 재 있는 시스템에서, 복잡한 효소와 색소들은 과도한 에너지는 제어하고 위험한 활성 산소종들을 잡아준다. (대부분의 고등식물에서) CuZn superoxide dismutase는 제 1광계에서 산소의 광환원에 의해 생성된 최초의 산물인 superoxide(O2-)를 H2O2로 전환시킨다.38 이 반응은 효소반응들 중에서 가장 잘 연구된 것으로, 확산이 통제되는 속도로 이루어진다.39 제 1광계 부근의 막 표면에 superoxide dismutase 한 분자가 ascorbate peroxide(APX)와 함께 부착되어 있다. Ascorbate는 APX의 도움으로 발생된 H2O2를 환원시킨다. 여기서 만들어진 monodehydroascorbate 라디칼은 제 1광계에서 광환원된 ferredoxin(Fd)에 의해 ascorbate로 다시 환원된다.40 이 시스템에 있는 효소나 환원력있는 물질들은 점진적으로 진화된 후, 시간이 흐르면서 세분화될 수 있는 것들이 아니다. 모든 것이 각자의 위치에서 존재하지 않는다면 아무 일도 할 수 없기 때문이다. 이것은, 생물학적으로 생겨났든 그렇지 않든 간에 최초의 산소 출현은 세포에 치명적이었음을 의미한다. Superoxide dismutase와 같은 효소들은 절대로 진화해 왔을 수 없다. 가령 APX는 cytochrome c peroxidase와 31-33%만 유사함에도 불구하고, 그것으로부터 진화했다고 생각한다.41 이러한 효소 없이 바닥상태의 산소에 노출된 세포들은, 수 백 염기쌍이 변화된 효소가 만들어지기 전에, 곧 죽을 것이다.

그림 7. ATP synthase, with F0, membrane-intrinsic, ion-conducing portion, and F1 portion, where ATP is formed, also divided into a rotor portion, comprising c12, ɛ, and ɤ polypeptides, and a stator portion, consistion of subunits a, b, δ and (αβ)3. Reprinted from: Junge, W., Lil, H. and Engelbrecht, S., Trends in Biochemical Science 22:420, 1997;50 with permission from Elsevier Science. See p. 81.

4. 자연선택은 진화의 친구가 아니다. ‘최종산물을 만드는데 필요한 모든 효소들이 진화될 때까지, 진화는 왜 쓸모도 없는 중간체들만 만들어내는 효소를 생산하는 것일까?’ 이 질문에 대한 대답에서 진화론자들은 ‘왜 안 되겠어(why not)?' 라고 대답할 지도 모른다. 안 되는(why not) 이유는 수학(maths)에 있다.

유전자의 흐름(genetic drift)과 선택이 상호작용할 때 고정화(선택) 될 가능성은 (Futyuma에 기초한다).42 선택상수란 유전형에 덜 적합한 것은 버리고 더 적합한 것은 선호하는 선택의 강도를 나타낸다. 유전형 A1A1, A1A2, A2A2의 적합도를 각각 1, 1+s, 1+2s 라고 하고(여기서 A2가 유리한 것이면 s는 양(+)이고, 불리한 것이면 s는 음(-)이다) A2의 초기 빈도수를 q가 할 때, A2가 고정화(새로운 유전자가 기존의 것을 대체하는 것)될 가능성은;

이다.

여기서 N; 유용한 모집단의 크기, e; 자연로그 상수 2.718

A2가 모집단 중 한 개체에 나타난 하나의 새로운 돌연변이라 한다면 q=1/2N 이고 고정화 가능성은 다음과 같다.

(s=0 일 때)

다 시 말해서 자연적인 돌연변이일 경우, 그 돌연변이가 고정화될 가능성은 모집단 중 그 유전자의 빈도수와 같다는 것이다. 1000개의 개체 수를 갖는 모집단에서 발생한 하나의 자연적 돌연변이가 기존의 유전자를 대체할 가능성은 1/2000 (0.0005)이다. A2가 N이 1000인 집단에서 발생하고 0.01의 선택적 잇점을 갖는다면 A2가 A1을 대체할 최종적인 고정화 가능성은 0.02 (1/50)이다. 약간 유리한 하나의 유전자가 무작위의 효과로 살아남을 수 있는지는 모르겠지만, 아마도 그렇지 못할 것이다.

만약 A2가 해로운 유전자이고 그것을 배척하는 선택상수가 겨우 -0.001 이라고 해도, 고정화될 가능성은 0.00004 또는 1/25000 이다. 만약 s가 -0.01 이고 N이 1000 이면, 매우 조금 해로운 이 유전자가 세포 내에서 고정될 가능성은 1/1010 보다 약간 적다. 쓸모없는 단백질을 생산하는 세포는 분명 존재할 수 없었을 것이다.

‘진화는 왜 최종산물이나 유용한 어떤 물질을 만들기까지 쓸모도 없는 단백질을 갖고 있는 세포나 식물을 만들었을까?’ 라는 질문에 ‘왜 안되겠어?’ 라고 대답한다면, 그에 대한 답변은 다음과 같다. ‘자연선택은 (최종산물을 만드는데) 필요한 일련의 반응들을 해명해 줄 수 없고, 오히려 무자비한 적이 되어왔을 것이다’.

이 논쟁은 창조과학자들 사이에서는 이미 잘 알려진 논쟁에 더하여 생각해 볼 수 있다. 하나의 작은 단백질을 만들어내기 위해 1000 개의 염기쌍이 정확히 배열될 통계적 가능성은 약 10-600으로, 이것은 1000 개의 그룹에서 300억년(1018초) 동안 1초당 10억 번의 재조합이 일어난다고 해도 이루어지기 힘들다. 이러한 염기의 수는 반경이 50억 년(10130)인 우주 공간에 빈틈없이 채울 수 있는 전자의 수와 같다. 이는 10157번의 시도가 행해지는 것으로 상상하기도 힘든 큰 수이지만, 하나의 작은 유전자가 만들어지는 기회를 얻기 위해 필요한 수에 비하면 매우 그리고 절대적으로 적은 수에 불과하다.44

그림 8. Three stages of the Calvin cycle. 1) In the carboxylation reacion, C02 is covalently linked to the number two carbon of Ribulose-1,5-bisphate (RUBP). 2) In the reduction reactions, carbogydrate is formed from the 3-phosphoglycerate (PGA) molecules using the energy of ATP and NADPH. 3) In the regeneration reactions, five sixth of the triose sugars are recombined in the simplest possible sets to reproduce RUBP. Two molecules of NADPH and two of ATP are use in the reduction of 3-phosphoglycerate for every C02 fixed, and one ATP is used in the regeneration reactions for a total of 2 NADPH and 3 ATP`s per carbon fixed.

5. ‘색소가 존재하기 이전인데, 진화는 왜 그리고 어떻게 색소결합 단백질을 만들어내려고 시도하는 것일까?’ 하는 질문은 진화론자들이 대답하여야 하는 또 하나의 주요한 문제이다.

만 약 엽록소에 결합하는 안테나 단백질이 생기기 이전에 엽록소가 진화된 것이라면 그것은 십중팔구 세포를 죽일 것이므로, 단백질이 먼저 진화되어야 한다. 그러나 엽록소 같이 주요한 색소들이 이미 존재하고 있지 않다면, 자연 선택은 엽록소나 다른 색소물질과 결합하는 ‘새로 진화된’ 단백질에 우호적일 수 없다! 각 결합부위는 엽록소 a에만, 혹은 엽록소 b, 카로틴 각각에만 결합되도록 기술적으로 만들어져야 한다. 카로틴 분자들이 엽록소가 삼중항 상태가 되는 것을 막기 위해서는 반드시 적합한 그 위치에 있어야 한다. 색소분자들이 이미 주위에 있다 할지라도 그것들에 맞는 단백질을 만들어낸다는 것은 매우 어려운 일이다. 색소분자들하고만 결합해야 할 뿐 아니라, 적합한 색소와 적합한 위치에서 적합한 방향으로 결합해야만 한다. 그래야 에너지가 각 단계에서 약간 더 낮은 에너지 준위로 완전하게 전달될 수 있다. 그렇지 않은 다른 어떤 것들로는 아무 것도 할 수 없고 에너지가 무작위적으로 전달되어, 잘해야 아무 것도 아닌 일로 끝나고, 최악의 경우 세포가 타버리게 될 것이다.

진화에는 또 다른 문제가 있다. 아포 단백질에 색소물질이 삽입되면 구조에서 α-helix 부분의 20-60%가 변한다.45 따라서 진화는 아직 색소가 진화되지도 않았을 때에, 올바른 위치와 방향에서 색소물질이 결합되어야만 바른 구조를 형성할 수 있는, 처음에는 잘못된 모양을 갖는 단백질을 만들어야 한다.

안테나 복합체에서 색소물질들 간에 에너지가 전달되는 시간은 10-15-10-9초 사이이다. 하나님이 만드신 시스템은 에너지를 붙잡기 위해, 10억분의 1초보다 약간 적은 시간동안 에너지가 손실될 수 있는 4부분이 있긴 하지만, 광자 에너지의 95-99%를 회수한다.46 인간은 그러한 효율을 갖는 시스템을 설계할 수도 없는데, 진화론자들은 Cairns-Smith47가 ‘더듬거리는 늙은 손가락(old fumble fingers)'이라고 말했던 ‘우연’이 할 수 있다고 결론짓는다.

아 포단백질과 색소의 결합에 대해서는 아직 알려진 바가 거의 없지만, PSI과 PSII의 중심복합체에 있고, 엽록소 a와 결합하는 단백질(엽록체에 암호화 되어있음)들은 함께 번역되어 틸라코이드 내부로 들어간다는 사실은 밝혀져 있다. 리보솜의 휴지(休止)(ribosome pausing)로 인해 D1 단백질의 중간체들이 발견되곤 한다. 리보솜이 잠시 쉼으로 인해 단백질이 번역되면서 엽록소 a와 결합되는 것 같다.48 여러 광독성 물질들이 생성됨과 동시에 조절되는 제어체계를 볼 때, 지적 계획과 예지에 의한 것임을 생각하게 된다. ‘더듬거리는 늙은 손가락’이 어떻게 이런 계획을 생각해 낼 수 있겠는가?

6. ATP 합성효소는 더 이상 축소될 수 없는 복잡한 모터(motor)이다. 양성자에 의해 가동되는 이 모터는 앞서 설명했듯이 고정부(stator)와 회전부(rotor)로 나뉘어진다(그림 7). CF1 복합체가 없으면 양성자는 CF0 복합체를 자유롭게 통과할 수 있다. 그러므로 만약 CF0이 먼저 진화했다면 틸라코이드 내에는 pH 구배(gradient)가 생길 수 없다. 클로렐라에서 Eugenia에 이르기까지 식물계 전체에서, CF1 복합체의 하부구조들인 δ와 중요한 χ단백질은 세포질에서 합성되어 엽록체 내로 들어간다.49 모든 부분들이 적소(適所)로 옮겨져야 하며, 매우 작은 것까지도 적합한 크기와 모양을 하고 있어야 한다. 마치 공장의 조립라인처럼, 쓸모도 의미도 없는 각 조각들이 서로 다른 장소에서 만들어진 후 중심부로 옮겨져 조립이 된다. 이 과정이 제대로 이루어지면, 각 부분들이 완벽하게 연결되어 유용한 물질을 생산한다. 이 모든 과정은 이러한 방식으로만 작동할 수 있도록 정교히 설계된 것이다. 모든 복합체가 반드시 이 한 가지 방식으로만 만들어지고 조립되어야 한다. 그렇지 않으면 어떠한 것도 만들어지지 않는다. 모든 것이 작동하지 않으면 어떤 것도 만들어지지 않기 때문에, 자연선택으로 산의 경사를 천천히 올라가는 연속적인 중간체들이 있었다는 것은 불가능하다. ATP 합성효소라는 작은 양성자 의존성 모터는 8개의 다른 subunit들로 이루어져 있으며, 세균의 편모 모터50보다 더 작은 20개 이상의 폴리펩타이드*들이 잘 정렬된 형태를 하고 있다. 이것 역시 진화론자들이 설명하기 불가능한 것이다.

7. 진화는 rubisco의 조합과 활성을 설명해 줄 수 없다. Rubisco의 16개 subunit을 다시 만들어 보려고 시도해 왔지만, 어느 급원의 재료로도 만들 수 없었다.51 그러므로 Rubisco의 조합은 엽록체 추출물로 연구해야 한다.51 Rubisco의 subunit 중 8개의 큰 subunit(L)은 엽록체 DNA에 암호화되어 있고, 8개의 작은 subunit(S)은 핵 DNA에 암호화되어 있다. S subunit은 세포질 내에 떠다니는 폴리리보솜*에 의해 합성되며, 합성되는 동안에는 Hsp70 계의 샤페론*과 동료 단백질(protein partners)에 의해 접혀지지 않은 상태(unfolded state)로 유지된다.52 소단위가 엽록체의 도입복합체에 도달하면, 14개의 폴리펩타이드로 구성된 Cpn60 샤프로닌 단백질이 도입 복합체의 IAP100 단백질과 결합하는데, 이것은 도입된 (그리고 성숙된) 작은 소단위와 결합될 수도 있다. 엽록체의 Cpn60 샤페론은 대장균의 GroEl 단백질과 유사하다.53 아직 접혀지지 않은 전구체 단백질이 스트로마 내부로 들어가면 Hse70 샤페론과 잠시 결합되고, N 말단의 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려 나간다.54

Rubisco 효소의 큰 subunit들은 엽록체 자체의 DNA와 합성기구에 의해 만들어지고, Cpn60 샤프로닌과 결합된 상태로 저장된다.55,56 이 샤페론 단백질은 큰 subunit들이 잘못 접혀져 쓸모없이 되지 않도록 지키는 역할을 하며,57 따라서 8개의 큰 subunit들이 적절하게 결합되기 위해서도 꼭 필요하다.58 샤페론이 없다면 그것들은 쓸모없는 덩어리가 될 것이다.58 많은 식물들에서, 큰 subunit들은 샤프로닌과 결합하기 전에 전문화된 효소들에 의해 화학적 변형을 거친다.59 엽록체의 Cpn60과 Cpn21, Hsp70 역시 16개의 단위들로 이루어진 rubisco 복합체의 조합에 관여한다는 사실이 결정적인 증거에 의해 밝혀졌다.60 샤프로닌의 도움으로 수용성 L8 중심부가 만들어지면, 작은 subunit 4개로 이루어진 4량체(tetramer)들이 중심부의 위와 아래에 결합되어 완전한 효소가 만들어진다.61 여기에는 다른 샤페론과 아직 규명은 안됐지만, 샤페론 유사 폴리펩타이드나 리포단백질들도 관여함이 확실시되고 있다.

무 가치한 rubisco의 작은 subunit들이 엽록체 밖에서 접혀지지 않도록 방지하는 단백질에게, 자연선택은 어떻게 우호적일 수 있는지, 진화론자들은 어떻게 이것을 설명할 수 있을까? 단백질이 내부로 들어가는 길이 진화되기 전 상태에서, 그것이 접혀지지 않은 채로 밖에서 유지되는 것은 아무런 유익이 되지 않는다. 어떻게 아무 것도 모르는 기회(blind chance)가 큰 subunit의 폴리펩타이드들이 ‘정확히’ 접혀지는 것을 ‘알며’, 서로 엉겨붙지 않도록 방지할 수 있을까? 단백질이 유용한 상태가 될 때가지 ‘정확한’ 구조를 ‘예견’하는 것은 불가능하다. ‘정확하게’ 접혀진 폴리펩타이드 조차 아직 유용해지지 않은 때임에도 불구하고, 진화는 아직 유용하지 않은 어떤 것을 화학적으로 변형시켜서, 그것이 ‘정확하게’ 접혀지도록 해야 하니, 진화는 정말로 영리해야 한다.

오 직 설계자만이 왜 전문화된 단백질을 만들어내고, 왜 엽록체로 가게하며, 또 왜 꼭 정확한 위치에서만 subunit의 표적화 서열이 잘려나가도록 설계해야 하는지 그 필요를 알 것이다. 또한 의미 없는 rubisco 조각들 전체가 반드시 한 가지 방식으로만 조립된다는 사실은 어떠한가? 아직 기능을 갖지 않지만 미래에 유용하게 될 어떤 것을 만들어내는 복잡한 도구들을 고안하기 위해서, (설계자로서) 진화는 훗날에야 매우 영리하게 일할 단백질의 유용성을 상세하게 알고 있어야 할 것이다. 만약 진화가 샤페론 단백질 중 어느 하나를 간신히 만들어냈다 하더라도 (그렇지 않을 것이지만), 다른 샤페론들이 같이 존재하지 않는 한 그것은 rubisco를 만드는 데 여전히 쓸모가 없을 것이다. 어느 하나라도 없으면 16개 단위의 복합체는 만들어질 수 없다.

그 러나 불가능하지만 진화가 rubisco 효소 복합체를 만들어내는데 성공하고, 우연히 기질인 RUBP를 만들 수 있는 (그 외에는 쓸모없는) 새로운 효소를 만들어 냈다고 가정해 보자. 완벽한 16개 단위로 구성된 rubisco 단백질 복합체는 RUBP와 단단히 결합되어 아무 것도 할 수 없을 것이다.

진 화의 꿈나라와는 전혀 다른 현실 세계에서, rubisco를 RUBP로부터 떼어내기 위해서는 또 다른 효소가 필요하다. 일단 rubisco 복합체가 만들어지면, 불활성 상태(dark conditions)로 단단히 결합되어있던 단백질 활성화효소가 ATP를 사용하여 rubisco를 RUBP로부터 분리시킨다. ATP가 가수분해되면서 활성화효소의 구조가 변형되어 rubisco와 결합할 수 있게 되며 RUBP를 방출시킬 수도 있게 된다. 활성화된 rubisco 부위를 만들어내기 위해서는, 특정 위치의 lysine 아미노산의 ε-NH2기가 carbamylation 되고, 이 carbamyl 기*에 Mg2+ 이온이 결합되어야 한다. 아미노기는 NH3+에서 시작되는데, CO2가 결합하기 전에 NH2로 바뀌어야 하고, 이후에는 COO-가 결합할 수 있도록 양성자 하나를 더 잃어야 한다. 따라서 이 단계적 반응은 양성자 농도가 낮고 Mg2+의 농도가 높을 때 잘 일어난다. 빛은 위에 언급된 방식으로 스트로마의 양성자 농도를 낮추고 Mg2+ 이온의 농도를 높인다. 그러나 밤에는 광합성 조직에서 RUBP가 검출되지 않는데, 이는 실제로 밤에는 phophoribulokinase가 이 회로를 파괴함을 의미한다.63 이상의 모든 것은, 진화가 rubisco 효소를 만들어내는 불가능한 일을 간신히 달성했다 하더라도, 빛이 있는 곳에서는 반응을 시작하고 어둠 속에서는 반응을 끝내기 위해서는, 현재 상태 그대로의 총체적인 시스템이 필요함을 암시한다.

그림 9. Enzymes (bold type) and reactions of the Calvin cycle.

결론

더 이상 축소할 수 없는 복잡한 광합성 시스템이, 진화에 의해 우연히 저절로 생겨났다고 상상하는 것은 상식을 무시하는 것이다. 도리어 (인간은 아직 다 이해할 수도 없고 흉내낼 수도 없는 하나의 과정인) 광합성에서 명백히 보이는 믿을 수 없을 정도의 조직체계와 치밀함은 설계된 것임을 외치고 있는 것이다.

*참조 : Green power (photosynthesis) : God’s solar power plants amaze chemists

http://creationontheweb.com/content/view/4476/

출처 : TJ 17(3), 2003

번역자 : IT 사역위원회

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